Под редакцией доктора Джованни Четта
ЕСМ обычно описывается как состоящий из нескольких больших классов биомолекул:
- Структурные белки (коллаген и эластин)
- Специализированные белки (фибриллин, фибронектин, ламинин и др.)
- Протеогликаны (аггреки, синдеканы) и глюзаминогликаны (гиалуронаны, хондроитинсульфаты, гепарансульфаты и др.)
Структурные белки
Коллагены образуют наиболее представленное семейство гликопротеинов в животном мире. Они представляют собой белки, наиболее часто присутствующие во внеклеточном матриксе (но не самые важные), и являются основными составляющими собственно соединительных тканей (хрящей, костей, фасций, сухожилий, связок).
Существует по крайней мере 16 различных типов коллагена, из которых типы I, II и III наиболее присутствуют на уровне типичных фибрилл (тип IV образует своего рода ретикулум, который представляет собой основной компонент базальных пластинок).
Коллагены в основном синтезируются фибробластами, но эпителиальные клетки также способны синтезировать их.
Коллагеновые волокна непрерывно взаимодействуют с огромным количеством других молекул внеклеточного матрикса, составляя биологический континуум, фундаментальный для жизни клетки. Связанные коллагены в фибриллах играют преобладающую роль в формировании и поддержании структур, способных противостоять силам растяжения. будучи почти неэластичным (глюкозамигликаны обладают действием сопротивления сжатию). Каким-то образом коллаген вырабатывается и повторно метаболизируется в зависимости от механической нагрузки, и его вязкоупругие свойства влекут за собой, как мы увидим в параграфе «Вязкоупругость фасция », оказывающая большое влияние на осанку человека. В качестве дополнительной демонстрации способности коллагена изменяться в зависимости от воздействия окружающей среды, предполагая, например, коллагены различной степени жесткости, эластичности и устойчивости, определяемые термином FACIT (Fibril Associated Collagen with Interrupted Triple Heles), способны функционировать подобно протеогликанам (описанным в параграфе «Глюкозаминогликаны и протеогликаны»).
Коллагеновые волокна благодаря покрытию PG / GAG (протеогликаны / глюкозаминогликаны) обладают свойствами биосенсоров и биопроводников: относительные электрические заряды приводят к большей способности связывать воду и обменивать ионы, следовательно, к большей электрической емкости.
Мы знаем, что любая механическая сила, способная вызвать структурную деформацию, напрягает межмолекулярные связи, создавая небольшой электрический поток, то есть пьезоэлектрический ток (Афенштадт, 1969). В таких случаях коллагеновые волокна распределяют положительные заряды на своей выпуклой поверхности, а отрицательные - на вогнутой, превращаясь, таким образом, в полупроводники (они позволяют электронам течь по своей односторонней поверхности). Поскольку пьезоэлектрическая энергия (а также пироэлектрическая энергия, генерируемая термическими напряжениями) нейтрализуется циркулирующими ионами за очень короткое время (примерно 10-7-10-9 секунд), расположение PG / GAG на сигнале имеет решающее значение для распространения сигнала на поверхности фибрилл, например, чтобы действовать как «повторители» электрического импульса. В частности, продольная периодичность ок. 64 нм (который под оптическим микроскопом выглядит как полоса) допускает скорость распространения импульса, равную примерно 64 м / с (что соответствует скорости проводимости быстрых нервных волокон) - Rengling, 2001. Сильный диполярный момент коллагеновых фибрилл. и их резонансная способность (свойство, общее для всех пептидных структур), а также низкая диэлектрическая проницаемость МЭК способствуют передаче электромагнитных сигналов. Следовательно, трехмерная и повсеместная коллагеновая сеть также обладает своеобразной характеристикой проведения биоэлектрических сигналов в три измерения пространства, основанные на относительном расположении коллагеновых фибрилл и клеток в афферентном направлении (от ECM к клеткам) или, наоборот, эфферентном.
Все это представляет собой систему связи МЭК-клетки в реальном времени, и такие электромагнитные биосигналы могут приводить к важным биохимическим изменениям, например, в кости остеокласты не могут «переваривать» пьезоэлектрически заряженную кость (Oschman, 2000).
Наконец, следует подчеркнуть, что клетка, что неудивительно, производит непрерывно и со значительными затратами энергии (около 70%) материал, который обязательно должен быть удален, в основном за счет исключительного хранения протоколлагена (биологического предшественника коллагена) в определенных пузырьки (Альбергати, 2004).
Подавляющее большинство тканей позвоночных требует одновременного наличия двух жизненно важных характеристик: прочности и эластичности. Настоящая сеть эластичных волокон, находящихся внутри ВКМ этих тканей, позволяет после сильных тракций вернуться к исходному состоянию, которые способны увеличить растяжимость органа или его части как минимум в пять раз. Длинные неэластичные коллагеновые волокна перемежаются между эластичными волокнами с точной задачей ограничения «чрезмерной деформации из-за растяжения тканей. L»эластин представляет собой важнейший компонент эластичных волокон. Это чрезвычайно гидрофобный белок, длиной около 750 аминокислот, поскольку коллаген богат пролином и глицином, но, в отличие от коллагена, он не гликирован и содержит много остатков гидроксипролина, а не гидроксилизина. Эластин представляет собой настоящую биохимическую сеть неправильной трехмерной формы, состоящую из волокон и ламелей, пронизывающих ECM всех соединительных тканей. Он обнаруживается в особенно больших количествах в кровеносных сосудах с эластичными характеристиками (это белок ECM более присутствует в артериях и составляет более 50% от общей сухой массы аорты), в связках, в легких и на коже. В дерме, в отличие от того, что происходит с коллагеном, плотность и объем эластина имеют тенденцию увеличиваться с течением времени, но старый эластин обычно кажется набухшим, почти набухшим, часто фрагментированным и с уменьшением содержания компонента. «Аморфный». (Паскуали Рочетти и др., 2004 г.). Гладкомышечные клетки и фибробласты являются основными продуцентами его предшественника, тропоэластина, секретируемого во внеклеточное пространство.
Другие статьи на тему «Коллаген и эластин, коллагеновые волокна во внеклеточном матриксе»
- Внеклеточный матрикс
- Фибронектин, глюкозаминогликаны и протеогликаны
- Важность внеклеточного матрикса в клеточном равновесии
- Изменения внеклеточного матрикса и патологии
- Соединительная ткань и внеклеточный матрикс
- Глубокая фасция - соединительная ткань
- Фасциальные механорецепторы и миофибробласты
- Биомеханика глубокой фасции
- Осанка и динамическое равновесие
- Тенсегрити и спиральные движения
- Нижние конечности и движения тела
- Ягодичный упор и стоматогнатический аппарат
- Клинические случаи, постуральные изменения
- Клинические случаи, осанка
- Постуральная оценка - Клинический случай
- Библиография - От внеклеточного матрикса к позе. Является ли соединительная система нашим истинным Deus ex machina?
